项目简介
项目名称
真菌侵染线虫蛋白酶的结构与功能研究
项目批准号
30860011
学科分类
C010202
生命科学部
_微生物学
_微生物生理与生物化学
_微生物生物化学
资助类型
生命科学
负责人
柳树群
依托单位
云南大学
批准年份
2008
起止时间
200901-201112
批准金额
30.00万元
摘要
食线虫真菌所分泌的蛋白酶在真菌侵染、降解线虫体壁过程中扮演着重要角色，细致深入地研究该类酶的结构-功能关系将为开发杀线虫生防制剂奠定基础。本项目系统研究了不同食线虫真菌所分泌的丝氨酸蛋白酶的理化性质、功能特征、结构-功能关系、结构动力学-功能关系以及进化-功能关系。我们发现，该类蛋白酶与经典的丝氨酸蛋白酶蛋白酶K具有高度的序列一致性（> 60%），均为蛋白酶K家族成员；催化三聚体Asp39-His69-Ser224完全保守，而底物结合区域的少量氨基酸残基变化会导致酶底物特异性和催化活性的变化。底物结合口袋的呼吸运动对底物的识别和结合至关重要，底物结合区域的大尺度协同运动有助于酶对底物的结合、定位、催化以及肽产物释放。此外，我们还在结构在动力学水平上解释了为什么钙离子的结合会增强蛋白酶K的热稳定性和底物亲和性而基本不影响酶的催化效率。通过研究捕食线虫真菌和寄生线虫真菌所分泌的丝氨酸蛋白酶在理化性质、结构以及结构动力学上的差异，解释了两类真菌为什么在捕食策略进化上存在差异。建立了关键结构区域和关键氨基酸与酶催化活性的关系；阐明了相关侵染酶的结构动力学与催化效率、底物特异性和侵染能力的关系。
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